Enzimas
Enzimas
As enzimas são proteínas especiais que atuam como catalisadores químicos em reações metabólicas no corpo. Elas aceleram as reações químicas que ocorrem nas células, permitindo que elas ocorram mais rapidamente do que ocorreriam naturalmente.
Cada enzima é específica para uma reação química particular e só pode catalisar essa reação. Por exemplo, existem enzimas que quebram os alimentos em componentes mais simples que podem ser absorvidos pelo corpo, enzimas que ajudam a sintetizar proteínas e enzimas que ajudam a remover substâncias tóxicas do corpo. As enzimas são importantes porque permitem que o corpo realize muitas das suas funções de maneira mais eficiente.
Energia de ativação
A energia de ativação é a quantidade mínima de energia necessária para que uma reação química ocorra. Ela é uma medida da "dificuldade" de uma reação química ocorrer e é expressa em unidades de energia, como joules ou calorias. Para que uma reação química ocorra, as moléculas envolvidas precisam colidir com uma certa energia. Se a energia das colisões não for suficiente, a reação não ocorrerá. A energia de ativação é a quantidade mínima de energia que as moléculas precisam ter para que a reação ocorra.
Algumas reações químicas têm baixas energias de ativação e ocorrem facilmente, enquanto outras têm altas energias de ativação e só ocorrem com dificuldade. As enzimas são capazes de diminuir a energia de ativação de uma reação química, tornando-a mais fácil de ocorrer. Isso é um dos motivos pelos quais as enzimas são tão importantes no corpo.
Como a enzima funciona
As enzimas funcionam catalisando reações químicas específicas. Elas fazem isso ao fornecer um caminho de reação alternativo que requer menos energia do que o caminho de reação normal. Quando uma enzima se une a um substrato (a molécula que a enzima está atuando), ela forma uma estrutura temporária chamada complexo enzima-substrato.
Nesse complexo, a enzima "amolece" o substrato, tornando mais fácil para as ligações químicas serem quebradas ou formadas. Isso reduz a energia de ativação da reação química, permitindo que ela ocorra mais facilmente. Depois que a reação química ocorre, o complexo é dissolvido e a enzima é liberada para se unir a outro substrato.
Uma enzima para cada tipo de reação
Por exemplo, existem enzimas que ajudam a quebrar os alimentos em componentes mais simples, enzimas que ajudam a sintetizar proteínas e enzimas que ajudam a remover substâncias tóxicas do corpo. Cada enzima tem uma forma particular de se ligar ao seu substrato e de catalisar a reação, e isso é determinado pela sua estrutura tridimensional.
A estrutura tridimensional de uma enzima é determinada pelo seu sequenciamento de aminoácidos, que é o conjunto de aminoácidos que a compõem. Quando uma enzima se liga ao seu substrato, essa ligação é geralmente muito específica, o que significa que a enzima só pode se ligar a um tipo particular de substrato. Isso explica porque existem tantas enzimas diferentes no corpo: cada uma é necessária para catalisar uma reação química específica.
Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas
Temperatura: A temperatura é um fator importante que pode afetar a velocidade das reações enzimáticas. Em geral, aumentar a temperatura aumenta a velocidade das reações enzimáticas, pois aumenta a energia cinética das moléculas, o que aumenta a frequência de colisões entre elas. No entanto, se a temperatura aumentar demais, as enzimas podem ser danificadas e a reação pode parar.
pH: O pH também pode afetar a velocidade das reações enzimáticas. Cada enzima tem um pH ótimo em que funciona melhor. Se o pH estiver fora desse intervalo, a velocidade da reação pode diminuir.
Concentração de substrato: A concentração de substrato também pode afetar a velocidade das reações enzimáticas. Em geral, quanto maior a concentração de substrato, maior será a velocidade da reação. No entanto, a velocidade da reação tende a estabilizar-se à medida que a concentração de substrato aumenta, pois a maioria das enzimas já estão ligadas a substrato.
Inibidores: Alguns compostos químicos podem inibir as enzimas, diminuindo a sua velocidade de reação. Existem dois tipos principais de inibidores: inibidores competitivos e inibidores não competitivos. Os inibidores competitivos se ligam ao mesmo sítio de ligação do substrato e, portanto, competem com o substrato pela ligação à enzima. Os inibidores não competitivos não se ligam ao mesmo sítio de ligação do substrato, mas ainda assim inibem a enzima de alguma outra maneira.
Nomenclatura das enzimas
As enzimas são divididas em seis classes principais, cada uma com subdivisões. Essas classes são:
Oxidoreductases: Enzimas que catalisam reações de oxidação-redução, nas quais há transferência de elétrons de um composto para outro.
Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupos químicos de um composto para outro.
Hidrolases: Enzimas que catalisam reações de hidrólise, nas quais um composto é quebrado pela adição de água.
Ligases: Enzimas que catalisam reações de ligação, nas quais dois compostos são unidos por meio da adição de uma molécula de água.
Isomerases: Enzimas que catalisam reações de isomerização, nas quais um composto é convertido em um de suas isômeros.
Líases: Enzimas que catalisam reações de lise, nas quais um composto é dividido em duas partes por meio da remoção de um grupo químico.
Cada uma dessas classes é dividida em subclasses e famílias, de acordo com a natureza da reação catalisada e as características estruturais da enzima.